Insulina

Kryształki insuliny

Insulina (łac. insula, czyli „wyspa”, od wysepek Langerhansa, gdzie jest produkowana) – anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów.

Odkrycie

Best i Bantnig ok 1924 roku

Insulina została odkryta w 1922 roku przez Fredericka Bantinga i jego asystenta Charlesa Besta^{[potrzebne źródło]}. W 1923 za odkrycie insuliny Banting otrzymał Nagrodę Nobla. Za współpracę w tym odkryciu razem z nim wyróżniono nagrodą jego zwierzchnika, Johna Macleoda, natomiast pominięto Besta, chociaż sam Banting uważał, że należała się ona Bestowi bardziej niż Macleodowi. W akcie solidarności Banting podzielił się premią finansową z Bestem.

Kolejną Nagrodę Nobla związaną z insuliną odebrał w 1958 roku Frederick Sanger, który trzy lata wcześniej ustalił sekwencję aminokwasową insuliny. W 1963 roku zsyntetyzowano ją chemicznie – w obu przypadkach było to pierwsze białko, dla którego się to udało. W 1969 Dorothy Crowfoot Hodgkin za pomocą krystalografii rentgenowskiej ustaliła budowę przestrzenną insuliny.

Odkrycie insuliny było jednym z ważniejszych odkryć medycznych w tamtym czasie i stanowiło przełom w leczeniu cukrzycy.

Budowa

Trójwymiarowa struktura chemiczna insuliny

Cząsteczka ludzkiej insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych z sobą dwoma mostkami dwusiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21 aminokwasów, a w łańcuchu B jest ich 30.

Budowa insuliny wołu:

• Łańcuch A

NH₂ - Gly - Ile - Val - Glu - Gln - Cys - Cys - Ala - Ser - Val - Cys - Ser - Leu - Tyr - Gln - Leu - Glu - Asn - Tyr - Cys - Asn - COOH

• Łańcuch B

NH₂ - Phe - Val - Asn - Gln - His - Leu - Cys - Gly - Ser - His - Leu - Val - Glu - Ala - Leu - Tyr - Leu - Val - Cys - Gly - Glu - Arg - Gly - Phe - Phe - Tyr - Thr - Pro - Lys - Ala - COOH

W cząsteczce insuliny występują trzy mostki dwusiarczkowe: jeden w łańcuchu A (pomiędzy Cys-A6 i Cys-A11) oraz dwa łączące łańcuchy A i B (Cys-A7 z Cys-B7 oraz Cys-A20 z Cys-B19).

Insulina innych gatunków zwierząt różni się nieco budową od tej tu podanej insuliny, dotyczy to szczególnie ósmego, dziewiątego oraz dziesiątego aminokwasu łańcucha A. Mimo zmian aminokwasów w łańcuchu właściwości są podobne.

Rola w organizmie

Rola insuliny w regulacji gospodarki glukozy. Antagonizm z glukagonem

Insulina produkowana jest przez komórki beta (β) wysp trzustki. Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększenie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty, adipocyty, hepatocyty) zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi.

Działanie insuliny podlega homeostatycznej kontroli licznych mechanizmów, głównie hormonalnych. Wpływa między innymi na czynność jajników. Jej niedobór (względny lub bezwzględny) leży u podłoża wystąpienia zaburzeń gospodarki węglowodanowej, przede wszystkim cukrzycy. Hormon ten podaje się dla uzupełnienia powstałego niedoboru.

Insulina jest także środkiem dopingującym stosowanym najczęściej w kulturystyce.

Wytwarzanie na skalę przemysłową

Insulina była pierwszym lekiem wytworzonym metodami inżynierii genetycznej (została zatwierdzona do stosowania u ludzi w 1982 roku). Obecnie do produkcji insuliny wykorzystuje się pałeczki okrężnicy, którym wszczepia się gen ludzkiej insuliny. Hodowle bakteryjne syntetyzują ludzką insulinę, którą następnie oczyszcza się i wykorzystuje do produkcji leków.

Zobacz też

• proinsulina
• peptyd C
• glukagon
• receptor insuliny
• antagonisty insuliny

Bibliografia

• Bronisław Filipowicz, Chemia i Życie, Wydawnictwo Warszawa 1981, str. 159

Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.