Prolina
|
|||
| Noms | |||
|---|---|---|---|
| Nom IUPAC
Prolí
|
|||
| Nom sistemàtic de la IUPAC
Àcid pirrolidí-2-carboxilic[1]
|
|||
| Identificadors | |||
609-36-9  344-25-2 (R) 147-85-3 (S) |
|||
| 80812 | |||
| ChEBI | CHEBI:26271 |
||
| ChEMBL | ChEMBL72275 |
||
| ChemSpider | 594 8640 (R) 128566 (S) |
||
| DrugBank | DB00172  |
||
| Número CE | 210-189-3 | ||
| 26927 | |||
|
InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
Key: ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N InChI=1/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
|
|||
| Imatges Jmol-3D | Imatge Imatge |
||
| KEGG | C16435 |
||
| MeSH | Proline | ||
| PubChem | 614 8988 (R) 145742 (S) |
||
| Número RTECS | TW3584000 | ||
|
OC(=O)C1CCCN1
C1CC(NC1)C(=O)O
|
|||
| UNII | DCS9E77JPQ |
||
| Propietats | |||
| C5H9NO2 | |||
| Massa molar | 115,13 g·mol−1 | ||
| Aparença | Cristalls transparents | ||
| Punt de fusió | 205 a 228 °C (401 a 442 °F; 478 a 501 K) (es descompon) | ||
| Solubilitat | 1.5g/100g etanol 19 degC[2] | ||
| log P | -0,06 | ||
| Acidesa (pKa) | 1,99 (carboxil), 10,96 (amino)[3] | ||
| Perills | |||
| Frases S | S22, S24/25 | ||
|
Excepte quan s'indiqui el contrari, les dades es refereixen a materials sota condicions estàndard (a 25 °C [77 °F], 100 kPa).
|
|||
 verify (què és: / ?) |
|||
| Infotaula de referències | |||
La prolina (abreujada Pro o P) és un dels aminoàcids transcripcionals que formen les proteïnes dels éssers vius. A l'ARNm, està codificada com a CCU, CCC, CCA o CCG. No és un aminoàcid essencial perquè l'ésser humà pot sintetitzar-la.
És única respecte a la resta dels 20 aminoàcids degut a la unió entre el final de la seva cadena lateral i el grup amino formant una amina secundària. Aquesta característica confereix a l'enllaç peptídic amb la prolina un gir fix i marcat en l'estructura secundària de la proteïna. La forma L més comuna té estereoquímica S.
Biosíntesi[modifica | modifica el codi]
La prolina es sintetitza a partir de l'aminoàcid L-glutamat i el seu precursor immediat és l'iminoàcid (S)àcid 1-pirroline-5-carboxilat (P5C). Alguns enzims involucrats en la biosíntesi típica són:[4]
- Glutamat 5-cinasa, Glutamat 1-cinasa (dependents d'ATP)
- Glutamat desidrogenasa (requereix NADH or NADPH)
- Pirroline-5-carboxilat reductasa (requereix NADH or NADPH)
Propietats en l'estructura proteica[modifica | modifica el codi]
La distintiva estructura cíclica de la cadena lateral de la prolina és un gran impediment en la flexibilitat de la cadena proteica que la conté. Concretament, afecta a la llibertat de rotació de l'enllaç entre el nitrogen (N) i el carboni alfa (Cα), fent que l'angle díedre φ (que es defineix per la posició dels àtoms C'-N-Cα-C') estigui bloquejat als −60°: la conformació menys forçada. Aquest fet dóna a la prolina una excepcional rigidesa comparada amb qualsevol altre aminoàcid. A més a més, a l'hora de plegar una proteïna i assolir la forma final de l'estructura, perd molt poca entropia conformacional, un dels motius de la seva presència tan estesa en les proteïnes d'organismes termòfíls.
La prolina actua trencant la uniformitat al mig d'estructures secundàries com ara hèlix alfa i làmines beta; tot i així, és més comú trobar-la com el primer residu d'una hèlix alfa i als filaments de la vora de làmines beta. La prolina també és molt present en els girs, el que pot explicar el curiós fet de ser normalment exposada al solvent (a l'exterior) tot i tenir una cadena lateral completament alifàtica (hidrofòbica). Quan la prolina està unida com a amida en l'enllaç peptídic, a diferència dels altres aminoàcids, no té cap hidrogen unit al seu nitrogen: aquest no pot actuar com a donador de pont d'hidrogen però sí com a acceptor de pont d'hidrogen.
Una filera amb múltiples prolines i/o hidroxiprolines pot crear una hèlix de poliprolina, l'estructura secundària predominant en el col·lagen. La hidroxilació de la prolina per part de la prolil hidroxilasa incrementa l'estabilitat conformacional del col·làgen significativament.[5] Per tant, la hidroxilació de la prolina és un procés bioquímic crític pel manteniment del teixit connectiu dels organismes superiors. Malalties severes com ara l'escorbut poden ser causades per alteracions en aquesta hidroxilació, provocades per mutacions en l'enzim prolil hidroxilasa o falta d'àcid ascòrbic (vitamina C), necessari com a cofactor del mateix enzim.
Vegeu també[modifica | modifica el codi]
Referències[modifica | modifica el codi]
 |
A Wikimedia Commons hi ha contingut multimèdia relatiu a: Prolina  |
- ↑ http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=614&loc=ec_rcs
- ↑ H.-D. Belitz; W. Grosch; P. Schieberle Food Chemistry, p. 15. ISBN 978-3-540-69933-0.
- ↑ Nelson, D.L., Cox, M.M., Principles of Biochemistry. NY: W.H. Freeman and Company.
- ↑ Lehninger, Principios de Bioquímica; 3.ª edición.
- ↑ Szpak, Paul. «Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis». Journal of Archaeological Science, 38, 12, 2011, pàg. 3358–3372. DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022.
| Principals famíles bioquímiques | ||
| Àcids nucleics | Alcaloides | Aminoàcids | Carbohidrats | Carotenoides | Cofactors enzimàtics | Esteroides | Flavonoides | Glicòsids | Lípids | Pèptids | Policètids | Tetrapirrols | Terpens | ||
| Anàlegs d'àcids nucleics: | Els 20 aminoàcids proteïnògens o comuns. | Anàlegs d'àcids nucleics : |
| Àcid aspàrtic | Àcid glutàmic | Alanina | Arginina | Asparagina | Cisteïna | Fenilalanina* | Glutamina | Glicina | Histidina | Isoleucina* | Leucina* | Lisina* | Metionina* | Prolina | Serina | Treonina* | Triptòfan* | Tirosina | Valina* | ||
| Aminoàcids postranscripcionals | ||
| Cistina | Hidroxiprolina | Selenocisteïna
Els 8 aminoàcids essencials pels humans estan marcats amb un asterisc. |
||
