Aminoácido

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Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).[1] Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-)[2] forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

Historia[editar]

El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de un espárrago (asparagus en inglés), que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer aminoácido descubierto. La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820. El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935 por  William Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para su crecimiento óptimo.

Se usa el término amino acid en la lengua inglesa desde 1898. Se supo que las proteínas dan aminoácidos después de la disgestión enzimática o de la hidrólisis ácida. En 1902,  Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura linear que Fischer denominó "péptido".

Estructura general de un aminoácido[editar]

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

General structure of aminoacids - AA-structure-es.png

"R" representa la cadena lateral', específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Zwitterionball-es.svg

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

Clasificación[editar]

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena[editar]

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

  • Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
  • Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína (Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
  • Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
  • Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
  • Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención[editar]

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido.

Según la ubicación del grupo amino[editar]

  • Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
  • Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
  • Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma[editar]

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece solo en arqueas.[3] [4] [5]

Aminoácidos modificados[editar]

Modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de más de 100 derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la específica funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.[6]

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminoácidos. Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:

Propiedades[editar]

  • Ácido-básicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
  • Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
  • Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
  • Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

Reacciones de los aminoácidos[editar]

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, que tienen en común el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

  1. La transaminación, que necesita la participación de un α-cetoácido;
  2. La descarboxilación;
  3. La racemización, que es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas los aminoácidos están presentes únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminoácidos formando parte de péptidos pequeños.

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. ↑ Biología evolutiva en Google libros
  2. ↑ {{cita publicación |apellido= Bischoff |nombre= R |apellido2= Schlüter |nombre2= H |título= Amino acids: chemistry, functionality and selected non-enzymatic post-translational modifications |año= 2012 Apr 18 |publicación= J Proteomics |volumen= 75 |número= 8 |página= 2275-96 |doi= 10.1016/j.jprot.2012.01.041 |url= http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1874391912000838 |PMID= 22387128
  3. ↑ 22nd amino acid reflects genetic versatility. University of Utah geneticists write Science commentary on discovery, Universidad de Utah (en inglés).
  4. ↑ Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15.
  5. ↑ Síntesis proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste.
  6. ↑ Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Bibliografía[editar]

  • Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas.
  • Lehninger, 2000. Principios de bioquímica. Omega, Barcelona.
  • Pato Pino, 2008. Bioquímica II. Alfa, Buenos Aires.
  • Raymond Chang, 2007. Química.

Enlaces externos[editar]

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